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南京大学物理学院 - 王炜教授和李文飞教授课题组在单分子酶学理论研究 取得重要进展

发布时间:2019-06-19 编辑 :本站 / 77次点击
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南京大学物理学院 - 王炜教授和李文飞教授课题组在单分子酶学理论研究 取得重要进展

王炜教授和李文飞教授课题组在单分子酶学理论研究取得重要进展2019年06月18日为题,于年月日发表在物理学评论快报,该工作是他们与京都大学教授合作的又一项新成果。

酶分子利用底物产物空间阻挫克服催化循环限速步骤。

催化循环中,新底物分子()在上一循环产物()释放之前结合,产生底物产物共存复合体。

由于底物产物之间的空间阻挫效应,化学势驱动下的底物结合能够有效降低产物释放能垒,从而以主动方式加速限速步骤的发生和催化循环。 产物之间的空间阻挫效应,可以显著降低限速产物的释放能垒,从而实现加速催化循环(图)。 与以往人们广为接受的被动产物释放机制不同,这种利用底物结合能来促进限速产物释放的主动机制,给出了一种克服酶催化循环瓶颈的有效物理策略,可能是自然界酶普遍采用的催化策略。 特别地本工作发现的阻挫效应在酶催化循环中的关键作用是蛋白质功能物理机制的一个重要更新。 以往的研究发现,蛋白质分子为了实现准确、快速折叠,其内部相互作用阻挫需要尽可能小。

然而越来越多的证据表明,蛋白质分子的功能位点通常存在局域相互作用阻挫,但人们对其在蛋白质功能运动中的作用了解有限。

本工作的结果首次展现了自然界的多底物酶能够利用底物产物之间的阻挫效应来加速酶催化。 作为多底物酶模型的腺苷酸激酶催化机制(负责催化磷酸根转移反应ATP+AMPADP+ADP)腺苷酸激酶在开态(失活态)(左)和闭态(活性态)()底物()产物()共存态的活性位点结构以及其空间阻挫示意图;()腺苷酸激酶在空载状体的构象自由能面;()腺苷酸激酶单分子催化循环的动态能量面理论模型示意图;()系综层次的催化动力学以及底物产物空间阻挫效应对催化速率的贡献;()单分子层次的催化时间分布。